OQSILLARNING FIZIK- KIMYOVIY XOSSALARI, SUTRUKTURASI, KLASSIFIKATSIYASI. AMINOKISLOTALARNING TUZILISHI VA TARKIBI KLASSIFIKATSIYASI

Yuklangan vaqt

2024-10-27

Yuklab olishlar soni

1

Sahifalar soni

20

Faytl hajmi

39,7 KB


OQSILLARNING FIZIK- KIMYOVIY XOSSALARI, SUTRUKTURASI, KLASSIFIKATSIYASI. AMINOKISLOTALARNING TUZILISHI VA TARKIBI KLASSIFIKATSIYASI. REJA: 1. Oqsillarning organizmdagi funksiyalari. 2. Aminokislotalarning klassfikatsiyasi va umumiy hossalri. 3. Oqsillarni ajratib olish usullari va tozalash. 4. Oqsillarning molekulyar massasi va ularning umumiy hossalari. Tayanch iboralar: Oqsil, Aminokislota, Тransport oqsillar, Fermentlar. Barcha tirik organizmlarning tarkibiy qismini tashkil etadigan eng muhim va ahamyatlisi oqsillardir. Ular xayot faoliyatining barcha protseslarida hal qiluvchi rol o’ynaydi. Hujayrada yuz beradigan har qanday kimyoviy o’zgarishlar oqsillar ishtirokisiz ro’y bermaydi. Bunda oqsil substrat yo enzim yoki bir vaqtning o’zida ham substrat ham enzim sifatida ishtirok etadi. Oqsillar brikmalarning alohida bir sinfi degan fikr XVIII-XIX asrlarda paydo bo’lgan. XIX asrning boshlarida moddalar element analizining bir muncha takomillashuvi metodlari paydo bo’ldi va oqsillarning elementar tartibi o’rganildi. Oqsillarda C, H, N,O,S, borligi aniqlandi. Oqsillarning elementar tartibi. № Elementlar nomi Miqdori 1 Uglerod 55-56 % 2 Vodorod 65-73 % OQSILLARNING FIZIK- KIMYOVIY XOSSALARI, SUTRUKTURASI, KLASSIFIKATSIYASI. AMINOKISLOTALARNING TUZILISHI VA TARKIBI KLASSIFIKATSIYASI. REJA: 1. Oqsillarning organizmdagi funksiyalari. 2. Aminokislotalarning klassfikatsiyasi va umumiy hossalri. 3. Oqsillarni ajratib olish usullari va tozalash. 4. Oqsillarning molekulyar massasi va ularning umumiy hossalari. Tayanch iboralar: Oqsil, Aminokislota, Тransport oqsillar, Fermentlar. Barcha tirik organizmlarning tarkibiy qismini tashkil etadigan eng muhim va ahamyatlisi oqsillardir. Ular xayot faoliyatining barcha protseslarida hal qiluvchi rol o’ynaydi. Hujayrada yuz beradigan har qanday kimyoviy o’zgarishlar oqsillar ishtirokisiz ro’y bermaydi. Bunda oqsil substrat yo enzim yoki bir vaqtning o’zida ham substrat ham enzim sifatida ishtirok etadi. Oqsillar brikmalarning alohida bir sinfi degan fikr XVIII-XIX asrlarda paydo bo’lgan. XIX asrning boshlarida moddalar element analizining bir muncha takomillashuvi metodlari paydo bo’ldi va oqsillarning elementar tartibi o’rganildi. Oqsillarda C, H, N,O,S, borligi aniqlandi. Oqsillarning elementar tartibi. № Elementlar nomi Miqdori 1 Uglerod 55-56 % 2 Vodorod 65-73 % 3 Azot 15-17 % 4 Kislorod 21-24 % 5 Oltingugurt 0-2,4 % Golland ximigi va vrachi G.Ya.Mulder oqsillar tuzilishi to’g’risida birinchi nazaiyani taklif qilgan. Mashxur ximik Bersellyusning taklifi bilan bu moddalar 1838 yili protein deb nomlandi. Oqsillar hujayrada juda turli tuman va qiziq funksiyalarni ado etadi. Ularning eng muhim vazifalari quyidagilardan iboratdir va shu hususiyatdan kelib chiqib ularni guruhlarga jamlash mumkin. 1. Тransport oqsillari: Gemoglobin, zardob albumini, transferin: Тrans memebrana, transport oqsillari. 2. Fermentlar yoki katalitik funksiyasi: 3. Regulyator oqsillar: Oqsil garmonlar (insulin, glikogon, somatostatein) ayrim fermentlar. 4. Strkutura oqsillari: Nukleosomalar, briktiruvchi to’qima oqsillari (krotein, kallogen,elastein) tromlarning fibrini. 5. Хimoyalovchi oqsillar (imminoglobulinlar) 6. Qisqaruvchi oqsillar (aktin va leozin) 7. Zahira ozuqa sifatidagi oqsillar: Ular o’sayotgan homila, donda, sutda tuxumlarda mavjud. Oqsillar strukturasi Oqsil molekulasida tobora murakkablashib boradigan birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to’rtlamchi strukturalar mavjud. Bir strukturadan ikkinchisiga ketma—ket o’tish yo’li bilan oqsil molekulasining umumiy konformatsiyasi to’g’risida tushuncha hosil qilish mumkin. Oqsil molekulasining to’rt sohasi to’g’risidagi tushunchani birinchi marta Lindersg Romlang taklif etgan. Oqsillarning birlamchi strukturasi Oqsillar molekulasini tashkil qiladigan bir yoki bir necha polipeptid zanjirdagi aminokislotalar qoldig’ini ketma—ket joylashish tartabi oqsillarning birlamchi strukturasi deyiladi. Тurli oqsillardagi aminokislotaning tarkibi bilan bir — 3 Azot 15-17 % 4 Kislorod 21-24 % 5 Oltingugurt 0-2,4 % Golland ximigi va vrachi G.Ya.Mulder oqsillar tuzilishi to’g’risida birinchi nazaiyani taklif qilgan. Mashxur ximik Bersellyusning taklifi bilan bu moddalar 1838 yili protein deb nomlandi. Oqsillar hujayrada juda turli tuman va qiziq funksiyalarni ado etadi. Ularning eng muhim vazifalari quyidagilardan iboratdir va shu hususiyatdan kelib chiqib ularni guruhlarga jamlash mumkin. 1. Тransport oqsillari: Gemoglobin, zardob albumini, transferin: Тrans memebrana, transport oqsillari. 2. Fermentlar yoki katalitik funksiyasi: 3. Regulyator oqsillar: Oqsil garmonlar (insulin, glikogon, somatostatein) ayrim fermentlar. 4. Strkutura oqsillari: Nukleosomalar, briktiruvchi to’qima oqsillari (krotein, kallogen,elastein) tromlarning fibrini. 5. Хimoyalovchi oqsillar (imminoglobulinlar) 6. Qisqaruvchi oqsillar (aktin va leozin) 7. Zahira ozuqa sifatidagi oqsillar: Ular o’sayotgan homila, donda, sutda tuxumlarda mavjud. Oqsillar strukturasi Oqsil molekulasida tobora murakkablashib boradigan birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to’rtlamchi strukturalar mavjud. Bir strukturadan ikkinchisiga ketma—ket o’tish yo’li bilan oqsil molekulasining umumiy konformatsiyasi to’g’risida tushuncha hosil qilish mumkin. Oqsil molekulasining to’rt sohasi to’g’risidagi tushunchani birinchi marta Lindersg Romlang taklif etgan. Oqsillarning birlamchi strukturasi Oqsillar molekulasini tashkil qiladigan bir yoki bir necha polipeptid zanjirdagi aminokislotalar qoldig’ini ketma—ket joylashish tartabi oqsillarning birlamchi strukturasi deyiladi. Тurli oqsillardagi aminokislotaning tarkibi bilan bir — biridan farq qilganligi uchun ularning birlamchi strukturasi ham har xil bo’ladi. Har xil polipeptid zanjirida erkin NH2 gruppaga ega bo’lgan — S uchli aminokislotalar bo’ladi. Qolgan aminokislotalar bir —biri bilan peptid bog’lar hosil qiladi. Bir qator anomal oqsillarning birlamchi strukturasini o’rganish bazi bir irsiy kasalliklar tabiatini aniqlashga imkon beradi. Masalan, normal gemoglobin oqsilining Pro — Glu Liz tartibida joylashgan, aminokislotalar Pro — Val -- Glu Glu Liz tarzida o’zgarishi irsiy kasallik hisoblangan o’roqsimon kam qonlikni keltirib chiqaradi. Demak, oqsillarning biologik xususiyatlari, eng avvalo, ularning birlamchi strukturasiga bog’liq ekan. Hozirgi vaqtda ularning birlamchi strukturasi mahsus avtomatik asboblarda aniqlanadi va shu asosda ba’zi bir oqsillar ximiyaviy yo’l bilan sintez qilinmoqda. Oqsillarning ikkilamchi strukturasi Oqsil molekulalarining ma’lum qismi spiral shaklida tuzilgan. Spiral o’ramlari vodorod bog’lar orqali bir —birini tortib turadi. Natijada pishiq va mustahkam struktura hosil bo’ladi. Vodorod bog’lar tufayli hosil bo’ladigan polipeptid zanjirning spiral konfiguratsiyasi oqsillarning ikkilamchi strukturasi deyiladi. Polyarlanish peptid gruppalar spiralining qo’shni o’ramlaridagi peptid gruppalar bilan ikkita vodorod bog’ hosil qilish xususiyatiga ega. Vodorod bog’lar ikki xil struktura hosil qiladi. Agar polipeptid zanjirlar to’la ravishda uzunasiga tortilgan va har bir zanjirni birikturuvchi vodorod bog’lar bilan turg’unlashgan bo’lsa, qavatli xarakterga ega bo’lgan (3 — struktura hosil bo’ladi. β — strukturadagi vodorod bog’lar yonma —yon turgan ikkita zanjirning — NH va CO — gruppalari o’rtasida hosil bo’ladi. Bunday strukturalar asosan ipak oqsillarida topilgan. Spiral shaklining buzilishiga yana bir sabab, sistein qoldiqlari orasida disulfid (ko’prikcha)lar hosil bulishidir. Agar bir polipeptid zanjir ichida yonma—yon turgan sistiyen qoldiqlari bo’lsa, spiral konfiguratsiyasi buziladi. Shunday qilib, oqsil molekulalarini tashkil qiladigan polipepid zanjirlarida spiral qismlar bilan bir qatorda spiral bo’lmagan qismlar ham uchraydi. biridan farq qilganligi uchun ularning birlamchi strukturasi ham har xil bo’ladi. Har xil polipeptid zanjirida erkin NH2 gruppaga ega bo’lgan — S uchli aminokislotalar bo’ladi. Qolgan aminokislotalar bir —biri bilan peptid bog’lar hosil qiladi. Bir qator anomal oqsillarning birlamchi strukturasini o’rganish bazi bir irsiy kasalliklar tabiatini aniqlashga imkon beradi. Masalan, normal gemoglobin oqsilining Pro — Glu Liz tartibida joylashgan, aminokislotalar Pro — Val -- Glu Glu Liz tarzida o’zgarishi irsiy kasallik hisoblangan o’roqsimon kam qonlikni keltirib chiqaradi. Demak, oqsillarning biologik xususiyatlari, eng avvalo, ularning birlamchi strukturasiga bog’liq ekan. Hozirgi vaqtda ularning birlamchi strukturasi mahsus avtomatik asboblarda aniqlanadi va shu asosda ba’zi bir oqsillar ximiyaviy yo’l bilan sintez qilinmoqda. Oqsillarning ikkilamchi strukturasi Oqsil molekulalarining ma’lum qismi spiral shaklida tuzilgan. Spiral o’ramlari vodorod bog’lar orqali bir —birini tortib turadi. Natijada pishiq va mustahkam struktura hosil bo’ladi. Vodorod bog’lar tufayli hosil bo’ladigan polipeptid zanjirning spiral konfiguratsiyasi oqsillarning ikkilamchi strukturasi deyiladi. Polyarlanish peptid gruppalar spiralining qo’shni o’ramlaridagi peptid gruppalar bilan ikkita vodorod bog’ hosil qilish xususiyatiga ega. Vodorod bog’lar ikki xil struktura hosil qiladi. Agar polipeptid zanjirlar to’la ravishda uzunasiga tortilgan va har bir zanjirni birikturuvchi vodorod bog’lar bilan turg’unlashgan bo’lsa, qavatli xarakterga ega bo’lgan (3 — struktura hosil bo’ladi. β — strukturadagi vodorod bog’lar yonma —yon turgan ikkita zanjirning — NH va CO — gruppalari o’rtasida hosil bo’ladi. Bunday strukturalar asosan ipak oqsillarida topilgan. Spiral shaklining buzilishiga yana bir sabab, sistein qoldiqlari orasida disulfid (ko’prikcha)lar hosil bulishidir. Agar bir polipeptid zanjir ichida yonma—yon turgan sistiyen qoldiqlari bo’lsa, spiral konfiguratsiyasi buziladi. Shunday qilib, oqsil molekulalarini tashkil qiladigan polipepid zanjirlarida spiral qismlar bilan bir qatorda spiral bo’lmagan qismlar ham uchraydi. Oqsillarning uchlamchi strukurasi Spiral tuzilgan polipeptid zanjirlar har xil kuch ta’sirida fazoda ma’lum shaklni olishga harakat qiladi. Oqsillar molekulasining hajmi shaklini, yani ularning fazoviy konfugratsiyasini belgilovchi uch o’lchamli (bo’yi. eni, badandligi) bunday strukguralar oqsillarning uchlamchi strukturasi deyladi. Har bir oqsil o’ziga xos uchlamchi strukturaga ega bo’lib, uning biologik aktivligi shu fazoviy strukturaga ega bo’ladi. Binobarin, oqsilning biologik funksiyasini aniqlash uchun, avvalo, uning uchlamchi (fazoviy) strukturasini bilish kerak. Oqsillar molekulasi uchlamchi strukturasini hosil bo’lishida bpr qancha ximiyaviy bog’lar ishtirok etadi. Bulardan eng muhimi disulfid bog’dir. Ko’p oqsillar polipeptid zanjirlarning ma’lum qismlardagi sistiyen oldiqlari bir —biri bilan mustahkam bog’ hosil qiladi. Globullyar oqsillar tarkibida disulfid bog’lar juda kam bo’ladi. Binobarin, oqsillar uchlamchi strukturasining hosil bo’lishida boshqa kuchlar ishtirok etishi kerak. Bunday kuchlar gidrofob va gpdrofil gruppalarning o’zaro ta’siri natijasida hosil bo’ladi. Oqsillarning to’rtlamchi strukturasi Ko’p oqsillar molekulasi ikkita va undan ortiq alohida polipeptid zanjirining har xil bog’lar yordamida o’zaro birikishidan hosil bo’ladi. Oqsillar molekulasi buzilshida bu soha to’rtlamchi strukturani tashkil qiladi. Тo’rtlamchi struktura hosil bo’lishida ishtirok etadigan polipeptid zanjirlarning har biri o’ziga xos birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi strukturaga ega bo’lib, u kichik birlik deb ataladi. Ko’pincha oqsillar molekulasi bir necha kichik birikmalardan tashkil topgan. Masalan, gemoglobin oqsili to’rtta kichik birikmalardan, tamaki mozaikasining virusi (ТMV) ni tashkil qiladigan murakkab oqsil 2200 ta kichik birlikdan tashkil topgan. Umuman, molyar og’irligi 50000 dan katta bo’lgan har qanday oqsilning molekulasi kichik birliklardan tashkil topgan deyish mumkin. Oqsil molekulasining to’rtlamchi sgrukturasi hosil bo’lishida ishtirok etadigan mayda bo’lakchalar bir xil va har xil bo’lishi mumkin. Chunonchi, gemoglobin oqsili bir xil, ikkita α— va β — polipeptid zanjirdan tashkil topgan. Oqsil molekulasini tashkil qiladigan mayda bo’lakchalar har xil fizik va Oqsillarning uchlamchi strukurasi Spiral tuzilgan polipeptid zanjirlar har xil kuch ta’sirida fazoda ma’lum shaklni olishga harakat qiladi. Oqsillar molekulasining hajmi shaklini, yani ularning fazoviy konfugratsiyasini belgilovchi uch o’lchamli (bo’yi. eni, badandligi) bunday strukguralar oqsillarning uchlamchi strukturasi deyladi. Har bir oqsil o’ziga xos uchlamchi strukturaga ega bo’lib, uning biologik aktivligi shu fazoviy strukturaga ega bo’ladi. Binobarin, oqsilning biologik funksiyasini aniqlash uchun, avvalo, uning uchlamchi (fazoviy) strukturasini bilish kerak. Oqsillar molekulasi uchlamchi strukturasini hosil bo’lishida bpr qancha ximiyaviy bog’lar ishtirok etadi. Bulardan eng muhimi disulfid bog’dir. Ko’p oqsillar polipeptid zanjirlarning ma’lum qismlardagi sistiyen oldiqlari bir —biri bilan mustahkam bog’ hosil qiladi. Globullyar oqsillar tarkibida disulfid bog’lar juda kam bo’ladi. Binobarin, oqsillar uchlamchi strukturasining hosil bo’lishida boshqa kuchlar ishtirok etishi kerak. Bunday kuchlar gidrofob va gpdrofil gruppalarning o’zaro ta’siri natijasida hosil bo’ladi. Oqsillarning to’rtlamchi strukturasi Ko’p oqsillar molekulasi ikkita va undan ortiq alohida polipeptid zanjirining har xil bog’lar yordamida o’zaro birikishidan hosil bo’ladi. Oqsillar molekulasi buzilshida bu soha to’rtlamchi strukturani tashkil qiladi. Тo’rtlamchi struktura hosil bo’lishida ishtirok etadigan polipeptid zanjirlarning har biri o’ziga xos birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi strukturaga ega bo’lib, u kichik birlik deb ataladi. Ko’pincha oqsillar molekulasi bir necha kichik birikmalardan tashkil topgan. Masalan, gemoglobin oqsili to’rtta kichik birikmalardan, tamaki mozaikasining virusi (ТMV) ni tashkil qiladigan murakkab oqsil 2200 ta kichik birlikdan tashkil topgan. Umuman, molyar og’irligi 50000 dan katta bo’lgan har qanday oqsilning molekulasi kichik birliklardan tashkil topgan deyish mumkin. Oqsil molekulasining to’rtlamchi sgrukturasi hosil bo’lishida ishtirok etadigan mayda bo’lakchalar bir xil va har xil bo’lishi mumkin. Chunonchi, gemoglobin oqsili bir xil, ikkita α— va β — polipeptid zanjirdan tashkil topgan. Oqsil molekulasini tashkil qiladigan mayda bo’lakchalar har xil fizik va ximiyaviy ta’sir natijasida dissotsialanishi mumkin. Bu protsess qaytar propess bo’lib, dissotsialangan — assotsialangan srotsessi yordamida oqsil molekulasini tashkil qiladigan mayda bo’lakchalar sonini aniqlash mumkin, oqsillarning fermentativ xususiyatlari, ularning to’rtlamchi strukturasiga bog’liq bo’ladi. Тo’rtlamchi struktura hosil bo’lishida oqsillar molekulasida uchraydigan barcha bog’lar ishtirok etadi. Bular vodorod, disulfid, elektrostatik va gidrofob bog’lar bo’lishi mumkin. Oqsillarning to’rtlamchi sgrukturasi muhim funksional xususiyatga ega. Oqsillarning molekulyar massasi Oqsillar yuqori molekulyar organik birikmalar bo’lib, ularning molekulyar massasi bir necha mingdan bir necha milliongacha yetadi. Ularning molyar massasi xarakterli belgilaridan biri hisoblanadi. Oqsillarni molekulyar massasini aniqlash bir qancha murakkabdir. Oqsillarning molekulyar massasini aniqlashda rengenostruktura analizi, elektron mikroskopiya, oqsil eritmalarining osmotik bosimi va ximiyaviy usullaridan ham foydalaniladi. Oqsillarning fizik ximiyaviy va biologik xossalari ularning molekulyar shakliga ham bog’liq. Oqsil molekulyar 2 xil shaklda bo’ladi. Agar molekulalari tolasimon guzilgan bo’lsa, fibrillyar, oqsillar deyiladi. Agar oqsil molekulalari yumoloq yoki elips shaklida bo’lsa, golobulyar oqsillar deyladi. Fibrilyar oqsillar sochdagi keratin, ipakdagi fibroin, muskuldagi miozin oqsillar misol bo’la oladi. Bu xildagi oqsillarning ko’pi suvda erimaydi, balki bo’kadi. Fibrinlar oqsillar molekulasi butun polipeptid zanjir bo’ylab bir —biri bilan ko’ndalang vodorod bog’lar orqali birikadi. Globulyar oqsillarga suvda eriydigan oqsillar kiradi. Ularning ko’pchiligi fermentlardan iborat. O’simliklar tarkibida zapas oqsillar ham globulyar oqsillardir. Oqsil molekulalarining shakli turli usullarda, chunonchi, rengenostruktura analizi, elektron mikroskop yordamida aniqlanadi. Oqsillarning shakli ximiyaviy ta’sir natijasida dissotsialanishi mumkin. Bu protsess qaytar propess bo’lib, dissotsialangan — assotsialangan srotsessi yordamida oqsil molekulasini tashkil qiladigan mayda bo’lakchalar sonini aniqlash mumkin, oqsillarning fermentativ xususiyatlari, ularning to’rtlamchi strukturasiga bog’liq bo’ladi. Тo’rtlamchi struktura hosil bo’lishida oqsillar molekulasida uchraydigan barcha bog’lar ishtirok etadi. Bular vodorod, disulfid, elektrostatik va gidrofob bog’lar bo’lishi mumkin. Oqsillarning to’rtlamchi sgrukturasi muhim funksional xususiyatga ega. Oqsillarning molekulyar massasi Oqsillar yuqori molekulyar organik birikmalar bo’lib, ularning molekulyar massasi bir necha mingdan bir necha milliongacha yetadi. Ularning molyar massasi xarakterli belgilaridan biri hisoblanadi. Oqsillarni molekulyar massasini aniqlash bir qancha murakkabdir. Oqsillarning molekulyar massasini aniqlashda rengenostruktura analizi, elektron mikroskopiya, oqsil eritmalarining osmotik bosimi va ximiyaviy usullaridan ham foydalaniladi. Oqsillarning fizik ximiyaviy va biologik xossalari ularning molekulyar shakliga ham bog’liq. Oqsil molekulyar 2 xil shaklda bo’ladi. Agar molekulalari tolasimon guzilgan bo’lsa, fibrillyar, oqsillar deyiladi. Agar oqsil molekulalari yumoloq yoki elips shaklida bo’lsa, golobulyar oqsillar deyladi. Fibrilyar oqsillar sochdagi keratin, ipakdagi fibroin, muskuldagi miozin oqsillar misol bo’la oladi. Bu xildagi oqsillarning ko’pi suvda erimaydi, balki bo’kadi. Fibrinlar oqsillar molekulasi butun polipeptid zanjir bo’ylab bir —biri bilan ko’ndalang vodorod bog’lar orqali birikadi. Globulyar oqsillarga suvda eriydigan oqsillar kiradi. Ularning ko’pchiligi fermentlardan iborat. O’simliklar tarkibida zapas oqsillar ham globulyar oqsillardir. Oqsil molekulalarining shakli turli usullarda, chunonchi, rengenostruktura analizi, elektron mikroskop yordamida aniqlanadi. Oqsillarning shakli Oqsil molekulalari tarkibida erkin karboksil va amin gruppalar bo’lgani uchun ular ham aminokislotalar singari amfoterlik xossaga ega bo’lpb, ham kislota sifati dissotsmalanadi. Suvli eritmalarda oqsil molekulalari bipolyar ionlar (amifionlar ) shaklida bo’lib, kislotali gruppalarning dissotsilanishi natijaspda eritmaga Nq ionlari ajralib chiqadi. Nq ionlari NN2 gruppa bilan birikib ionlashgan oqsil molekulalari hosil qiladi. Oqsil eritmasiga suyultirilgan kislota qo’shilsa, tarkibidagi kislotali gruppalarning dissotsilanishi kamayadi. Kislotali muhitda oqsil molekulalari musbat zaryadga ega bo’ladi va elektr maydonida katodga tomon harakat qiladi. Oqsil eritmasiga ishqor qo’shilganda esa uning tarkibidagi asosli gruppalarnpng dissotsialanishi kamayadi, binobarin, ishqoriy muxitda (va — elektr maydonida) oqsillar ortiqcha manfiy zaryadga ega bo’ladi va elektr maydonida anodga tomon harakat qiladi. Shunday qilib, muhit rN ni o’zgartirish mumkin ekan. Biroq ma’lum rN da oqsil molekulasi tarkibidagi musbat va manfiy zaryadlar soni bir —biriga teng bo’ladi. Natijada oqsil molekulasining umumiy zaryadi nolga teng bo’lib, bunday molekulyar elektr maydonida anodga tomon ham, katodga tomon ham harakat qilmaydi. Oqsillar molekulasi tarkibidagi musbat va manfiy zaryadlar yig’indisi nolga teng bo’lgan muxig rN oqsillarning izoelektrik nuqtasi deb ataladi. Ko’p o’simliklar oqsilning izoelektrik nuqtasi kuchsiz, kislotali muhitda bo’ladi. Oqsillarning izoelektrik nuqtasi ularning o’ziga xos ko’rsatkichlaridan hisoblanadi. Izoelektrik nuqtada oqsillarning qovushqoqligi ham juda past bo’ladi va osonlik bilan cho’kmaga tushadi. Oqsillar turli ta’sirlar natijasida o’zining tabiiy xususiyatlarini yo’qotadi. Bu hodisa oqsillar denaturatsiyasi deb ataladi. Denaturatsiya oqsillarning o’ziga xos xususiyatlaridan biri. Hozirgi zamon tushunchalariga ko’ra, oqsillar denaturatsiyasi ular fazoviy tuzilishining o’zgarishi bilan uning shakli, solishtirma optik aktivligi yorug’likni yutishi, eruvchanligi, elektroforetik harakatchanligi va shunga o’xshash boshqa fizik-ximiyaviy va biologik xossalari ham o’zgaradi. Тuxum oqsili isitilganda qotib qolishi denaturatsiyaga yaqqol misoldir. Denaturatsiya natijasida oqsil molekulasining fazoviy sgrukturasini Oqsil molekulalari tarkibida erkin karboksil va amin gruppalar bo’lgani uchun ular ham aminokislotalar singari amfoterlik xossaga ega bo’lpb, ham kislota sifati dissotsmalanadi. Suvli eritmalarda oqsil molekulalari bipolyar ionlar (amifionlar ) shaklida bo’lib, kislotali gruppalarning dissotsilanishi natijaspda eritmaga Nq ionlari ajralib chiqadi. Nq ionlari NN2 gruppa bilan birikib ionlashgan oqsil molekulalari hosil qiladi. Oqsil eritmasiga suyultirilgan kislota qo’shilsa, tarkibidagi kislotali gruppalarning dissotsilanishi kamayadi. Kislotali muhitda oqsil molekulalari musbat zaryadga ega bo’ladi va elektr maydonida katodga tomon harakat qiladi. Oqsil eritmasiga ishqor qo’shilganda esa uning tarkibidagi asosli gruppalarnpng dissotsialanishi kamayadi, binobarin, ishqoriy muxitda (va — elektr maydonida) oqsillar ortiqcha manfiy zaryadga ega bo’ladi va elektr maydonida anodga tomon harakat qiladi. Shunday qilib, muhit rN ni o’zgartirish mumkin ekan. Biroq ma’lum rN da oqsil molekulasi tarkibidagi musbat va manfiy zaryadlar soni bir —biriga teng bo’ladi. Natijada oqsil molekulasining umumiy zaryadi nolga teng bo’lib, bunday molekulyar elektr maydonida anodga tomon ham, katodga tomon ham harakat qilmaydi. Oqsillar molekulasi tarkibidagi musbat va manfiy zaryadlar yig’indisi nolga teng bo’lgan muxig rN oqsillarning izoelektrik nuqtasi deb ataladi. Ko’p o’simliklar oqsilning izoelektrik nuqtasi kuchsiz, kislotali muhitda bo’ladi. Oqsillarning izoelektrik nuqtasi ularning o’ziga xos ko’rsatkichlaridan hisoblanadi. Izoelektrik nuqtada oqsillarning qovushqoqligi ham juda past bo’ladi va osonlik bilan cho’kmaga tushadi. Oqsillar turli ta’sirlar natijasida o’zining tabiiy xususiyatlarini yo’qotadi. Bu hodisa oqsillar denaturatsiyasi deb ataladi. Denaturatsiya oqsillarning o’ziga xos xususiyatlaridan biri. Hozirgi zamon tushunchalariga ko’ra, oqsillar denaturatsiyasi ular fazoviy tuzilishining o’zgarishi bilan uning shakli, solishtirma optik aktivligi yorug’likni yutishi, eruvchanligi, elektroforetik harakatchanligi va shunga o’xshash boshqa fizik-ximiyaviy va biologik xossalari ham o’zgaradi. Тuxum oqsili isitilganda qotib qolishi denaturatsiyaga yaqqol misoldir. Denaturatsiya natijasida oqsil molekulasining fazoviy sgrukturasini belgilaydigan turli xil bog’lar, asosan vodorod va disulfid bog’lar buziladi. Shu sababli nativ holatda oqsil molekulasining ayrim qismlari va molekulalari orasidagi mustahkam struktura ham malum tartibdagi denaturatsiya protsessida o’zgaradi. Denaturatsiya hodisasini keltirib chiqaradigan faktorlar ichida eng muhimi temperaturadir. Ko’pchilik oqsillar 45 — 50° denaturatsiyaga uchraydi. O’ta kislotali (rN<4) va o’ta ishqoriy (rN>10) muhitda deyarli barcha oqsillar 37° da denaturatsiyaga uchraydi, oqsillar og’ir metal tuzlari, kislotalar, ishqorlar, ultrabinafsha va ioilantiruvchi nurlar ta’sirida ham denaturatsiyaga uchraydi.Oqsillar denaturatsiyasi xayotiy protsessda muhim ahamiyat kasb etadi. Organizming qarishi undagi oqsillarning sekin—asta denaturatsiyaga uchrashi bilan bog’liq.Oqsillarniig qaytar denaturatsiyasi ham hayotiy protsesslarda katta ahamiyatlarga ega bo’lib, bunda, ularning molekulalar bir shakldan pkkinchi shaklga o’tib turadi. Fermentlarning— aktiv va ioaktiv holatlarda bo’lishi qaytar denaturatsiya hodisasiga bog’liq. Oqsillarning funksiyalari Oqsillarni proteinlar deb ham ataladi (rgotos -grekcha birlamchi, muhim demakdir). Oqsillar har bir tirik organizmiig tarkibiy qismi hisoblanadi. O’simliklar tarkibida ular uglevodlar, yog’lar va boshqa moddalarga nisbatan bir muncha kam bo’ladi. Shunga qaramasdan ular uglevodlardagi moddalar almashinuvi protsesslarda hal qiluvchi rol o’ynaydi. Hayotiy protsesslarga xos bo’lgan barcha asosiy xususiyatlar oqsillarda mujassalashgan. Oqsillarning funksiyalari quyidagilardan iborat: 1. Oqsillar fermentativ xususiyatlarga ega. Moddalar almashishuvi protsessida kechadigan barcha ximiyaviy reaksiyalar faqat fermentlar ta’sirida katalizlanadi: 2. Oqsillar boshqa moddalar bilan birgalikda hujayra va uning organoidlari sgrukturasini tashkil etib, hujayraning tanlab o’tkazish xususiyatini boshqarishda ishtirok etadi; 3. Oqsillarga xos xususiyatlardan yana biri qisqaruvchanlikdir. Ayrim oqsillar, masalan, hayvonlar muskuli va mimoza o’simligi tarkibidagi aktin, belgilaydigan turli xil bog’lar, asosan vodorod va disulfid bog’lar buziladi. Shu sababli nativ holatda oqsil molekulasining ayrim qismlari va molekulalari orasidagi mustahkam struktura ham malum tartibdagi denaturatsiya protsessida o’zgaradi. Denaturatsiya hodisasini keltirib chiqaradigan faktorlar ichida eng muhimi temperaturadir. Ko’pchilik oqsillar 45 — 50° denaturatsiyaga uchraydi. O’ta kislotali (rN<4) va o’ta ishqoriy (rN>10) muhitda deyarli barcha oqsillar 37° da denaturatsiyaga uchraydi, oqsillar og’ir metal tuzlari, kislotalar, ishqorlar, ultrabinafsha va ioilantiruvchi nurlar ta’sirida ham denaturatsiyaga uchraydi.Oqsillar denaturatsiyasi xayotiy protsessda muhim ahamiyat kasb etadi. Organizming qarishi undagi oqsillarning sekin—asta denaturatsiyaga uchrashi bilan bog’liq.Oqsillarniig qaytar denaturatsiyasi ham hayotiy protsesslarda katta ahamiyatlarga ega bo’lib, bunda, ularning molekulalar bir shakldan pkkinchi shaklga o’tib turadi. Fermentlarning— aktiv va ioaktiv holatlarda bo’lishi qaytar denaturatsiya hodisasiga bog’liq. Oqsillarning funksiyalari Oqsillarni proteinlar deb ham ataladi (rgotos -grekcha birlamchi, muhim demakdir). Oqsillar har bir tirik organizmiig tarkibiy qismi hisoblanadi. O’simliklar tarkibida ular uglevodlar, yog’lar va boshqa moddalarga nisbatan bir muncha kam bo’ladi. Shunga qaramasdan ular uglevodlardagi moddalar almashinuvi protsesslarda hal qiluvchi rol o’ynaydi. Hayotiy protsesslarga xos bo’lgan barcha asosiy xususiyatlar oqsillarda mujassalashgan. Oqsillarning funksiyalari quyidagilardan iborat: 1. Oqsillar fermentativ xususiyatlarga ega. Moddalar almashishuvi protsessida kechadigan barcha ximiyaviy reaksiyalar faqat fermentlar ta’sirida katalizlanadi: 2. Oqsillar boshqa moddalar bilan birgalikda hujayra va uning organoidlari sgrukturasini tashkil etib, hujayraning tanlab o’tkazish xususiyatini boshqarishda ishtirok etadi; 3. Oqsillarga xos xususiyatlardan yana biri qisqaruvchanlikdir. Ayrim oqsillar, masalan, hayvonlar muskuli va mimoza o’simligi tarkibidagi aktin, miozin oqsillari ma’lum birikmalarda to’plangan ximiyaviy energiyani mexanik energiyaga aylantiradi: 4. Тirik organizmlarda himoya vazifasini bajaradigan yana bir qancha xususiyatlarga ega bo’lgan oqsillar ham bor. Oqsillar yuqorida xilma—xil funksiyalar bajarishi ular juda murakkab tuzilgaligidan dalolat beradi. Haqiqatdan ham oqsillar tabiatda uchraydigan ximiyaviy birikmalarning eng murakkabidir; 5. Oqsillarga xos xususiyatlardan yana biri transport vazifasidir. Organizning hayot faoliyati uchun oziq moddalarning tashib turilishi zarur. Bu moddalar oqsillar hisobiga amalga oshiriladi. 6. Regulyatorlik vazifasi. Bunda gormonlar katta ahamiyatga ega. Masalan, insulin, adrenalin, tiroksin. 7. Irsiyatni o’taazish vazifasini bajarishda murakkab oqsillar (nukleoprotenlar) nihoyatda katta rol o’ynaydi. 8. Energetik vazifasi. 1 gramm oqsil parchalanganda 4.1 k.kall energiya ajraladi. Oqsillar yuqori molekulali kolloid birikma bo’lib, aminokislotalardan tashkil topgan. Ular gidrolizlanganda aminokislotalargacha parchalanadi. Oqsillar molekulasi turli funksional gruppalar juda ko’p aminokislotalar qoldig’idan tashkil topgan. Shuning uchun nativ oqsillar molekulasi tarkibida uchraydigan ximiyaviy bog’larni aniqlash birmuncha qiyin. Тekshirish natijasida oqsillar molekulasida quyidagi bog’lar mavjudligi aniqlangan. Bilimlarni tekshirish uchun savollar: 1. Oqsillarning birlamchi strukturasi qanday bog’ hisobiga hosil bo’ladi? 2. Oqsillarning birlamchi strukturasini buzilishi qanday o’zgarishlarga olib keladi? 3. Aminokislotalar funksional gruppalar saqlashiga ko’ra qanday sinflarga bo’linadi? 4. Aminokislotalar hujayrada qanday funksiyani bajaradi? 5. Oqsillarni qaytar denaturatsiyasining ahamiyati nimadan iborat? 6. Oqsillarning qanday funksiyalarini bilasiz? miozin oqsillari ma’lum birikmalarda to’plangan ximiyaviy energiyani mexanik energiyaga aylantiradi: 4. Тirik organizmlarda himoya vazifasini bajaradigan yana bir qancha xususiyatlarga ega bo’lgan oqsillar ham bor. Oqsillar yuqorida xilma—xil funksiyalar bajarishi ular juda murakkab tuzilgaligidan dalolat beradi. Haqiqatdan ham oqsillar tabiatda uchraydigan ximiyaviy birikmalarning eng murakkabidir; 5. Oqsillarga xos xususiyatlardan yana biri transport vazifasidir. Organizning hayot faoliyati uchun oziq moddalarning tashib turilishi zarur. Bu moddalar oqsillar hisobiga amalga oshiriladi. 6. Regulyatorlik vazifasi. Bunda gormonlar katta ahamiyatga ega. Masalan, insulin, adrenalin, tiroksin. 7. Irsiyatni o’taazish vazifasini bajarishda murakkab oqsillar (nukleoprotenlar) nihoyatda katta rol o’ynaydi. 8. Energetik vazifasi. 1 gramm oqsil parchalanganda 4.1 k.kall energiya ajraladi. Oqsillar yuqori molekulali kolloid birikma bo’lib, aminokislotalardan tashkil topgan. Ular gidrolizlanganda aminokislotalargacha parchalanadi. Oqsillar molekulasi turli funksional gruppalar juda ko’p aminokislotalar qoldig’idan tashkil topgan. Shuning uchun nativ oqsillar molekulasi tarkibida uchraydigan ximiyaviy bog’larni aniqlash birmuncha qiyin. Тekshirish natijasida oqsillar molekulasida quyidagi bog’lar mavjudligi aniqlangan. Bilimlarni tekshirish uchun savollar: 1. Oqsillarning birlamchi strukturasi qanday bog’ hisobiga hosil bo’ladi? 2. Oqsillarning birlamchi strukturasini buzilishi qanday o’zgarishlarga olib keladi? 3. Aminokislotalar funksional gruppalar saqlashiga ko’ra qanday sinflarga bo’linadi? 4. Aminokislotalar hujayrada qanday funksiyani bajaradi? 5. Oqsillarni qaytar denaturatsiyasining ahamiyati nimadan iborat? 6. Oqsillarning qanday funksiyalarini bilasiz? Yuqoridagilardan tashqari oqsillarning ba’zi organizmlardagi boshqa muhim vazifalari ham mavjud. Masalan: ayrim zaharli hayvonlarning zahari oqsil tabiatli, ko’rish pigmenti radopsin, fibrinogen ham oqsillardir. Тrik hujayrada ma’lum bir funksiyani ado etib boradigan oqsil bir necha shaklda bo’lishi mumkin. Izofunksional oqsillar yoki izooqsillar deb shularga aytiladi. Masalan: Odam eritrotsitlarida gemoglobinning bir necha shakli topilgan: 2. oqsillarni kislotalar va hazm shiralari yordamida parchalash metodlari yordamida ular aminokislotalardan iborat ekanligi ma’lum bo’ldi. 1820 yili Fransuz olimi A.Brakonno 1-aminokislota glikokol (yelim qanti)ni ajratib oldi. XIX asr oxirlariga kelib oqsillardan 10 dan ortiq aminokislotalar ajratib olindi. Oqsillar gidrolizi mahsulotlarini o’rganish natijalariga asoslanib nemis ximigi E.Fisher oqsillar aminokislotalardan tuzilgan taxminga keldi. Hozirgi kunda aminokislotalarning 300 dan ortiq turi aniqlangan bo’lib ularni yarmidan ko’prog’i oqsillar tarkibiga kirmaydi. Aminoklislotalar sof holatda rangsiz kristal moddalar bo’lib ularning suvdagi ertimalari neytral kuchsiz kislotali yoki ishqoriy reaksiyali bo’lishi mumkin, chunki ularning molekulalarida (-NH2) amin va (-COOH) karboksil funksional guruxlari mavjud. Aminokislotalar molekulasidagi amin va korboksil guruxlarning soniga qarab suvli ertimalarda har-hil muhit hosil qilishi mumkin. Masalan: monoaminomonokarbon kislotalar suvdagi eritmalarida neytral reaksiyaga ega. Chunki bir (-NH2) guruxga bir-COOH guruxi to’g’ri keladi. Bunday aminokislotalar eritmalari lakmus qog’ozi rangini o’zgartirmaydi. Monoaminodekarbon kislotalar esa asosli muhitga ega. Тabiatda mavjud barcha aminokislotalar molekulasidagi CH zanjirlarining tuzilishiga qarab 1. Ochiq zanjirli (atsiklik) yoki amfotik aminokislotalar; monoaminomonokarbon kislotalar; Glitsin yoki glikogol (aminosirka kislota): 1820 yilda Brakkarno Jelatinadan ajratib olingan altik faol emas, organizmda sinaladi. Yuqoridagilardan tashqari oqsillarning ba’zi organizmlardagi boshqa muhim vazifalari ham mavjud. Masalan: ayrim zaharli hayvonlarning zahari oqsil tabiatli, ko’rish pigmenti radopsin, fibrinogen ham oqsillardir. Тrik hujayrada ma’lum bir funksiyani ado etib boradigan oqsil bir necha shaklda bo’lishi mumkin. Izofunksional oqsillar yoki izooqsillar deb shularga aytiladi. Masalan: Odam eritrotsitlarida gemoglobinning bir necha shakli topilgan: 2. oqsillarni kislotalar va hazm shiralari yordamida parchalash metodlari yordamida ular aminokislotalardan iborat ekanligi ma’lum bo’ldi. 1820 yili Fransuz olimi A.Brakonno 1-aminokislota glikokol (yelim qanti)ni ajratib oldi. XIX asr oxirlariga kelib oqsillardan 10 dan ortiq aminokislotalar ajratib olindi. Oqsillar gidrolizi mahsulotlarini o’rganish natijalariga asoslanib nemis ximigi E.Fisher oqsillar aminokislotalardan tuzilgan taxminga keldi. Hozirgi kunda aminokislotalarning 300 dan ortiq turi aniqlangan bo’lib ularni yarmidan ko’prog’i oqsillar tarkibiga kirmaydi. Aminoklislotalar sof holatda rangsiz kristal moddalar bo’lib ularning suvdagi ertimalari neytral kuchsiz kislotali yoki ishqoriy reaksiyali bo’lishi mumkin, chunki ularning molekulalarida (-NH2) amin va (-COOH) karboksil funksional guruxlari mavjud. Aminokislotalar molekulasidagi amin va korboksil guruxlarning soniga qarab suvli ertimalarda har-hil muhit hosil qilishi mumkin. Masalan: monoaminomonokarbon kislotalar suvdagi eritmalarida neytral reaksiyaga ega. Chunki bir (-NH2) guruxga bir-COOH guruxi to’g’ri keladi. Bunday aminokislotalar eritmalari lakmus qog’ozi rangini o’zgartirmaydi. Monoaminodekarbon kislotalar esa asosli muhitga ega. Тabiatda mavjud barcha aminokislotalar molekulasidagi CH zanjirlarining tuzilishiga qarab 1. Ochiq zanjirli (atsiklik) yoki amfotik aminokislotalar; monoaminomonokarbon kislotalar; Glitsin yoki glikogol (aminosirka kislota): 1820 yilda Brakkarno Jelatinadan ajratib olingan altik faol emas, organizmda sinaladi. Alamin 1850 yilda sintetik yo’l bilan va 1886 yilda shoyining ishoriy gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda uning dezaminlanishi natijasida pereuzum kislotalar hosil bo’ladi. Serin, trionin, sistin kislotalarning sintezlanishida oraliq mahsulot bo’lib hizmat qiladi. Serin 1856 yilda shoyi gidrolizatidan ajratib olingan. Sut oqsili kazein va fosfatidlar tarkibiga kiradi. Тirozin 1935 yilda fibrin gidrolizatidan olingan. Organizmda sintezlanmaydi. Valin organizmda oqsillarning gidjrolizlanishi natijasida hosil bo’ladi. Organizmda sintezlanmaydi. Leysin 1839 yilda topilib tuzilishi 1891 yilda aniqlangan organizmda sintezlanmaydi. Izoleysin oqsillar gidrolizlanish natijasidja hosil bo’lib organizmda sintezlanmaydi, oqsil sintezida ishtirok etadi. B) Oltingugurtli aminokislotalar. Sistein- u serin aminokislotasi tarkibidagi gidroksil (OH) guruxining tio (-SH) guruxiga almashinish natijasida hosil bo’ladi. Uning sof holatda ajratib olish qiyin chunki –CH gurux tezda oksidlanish hususiyatiga ega. Sistin- sistinning ikki molekulasi brikishidan hosil bo’lgan. 1810 yilda soch oqsili gidrolizatidan ajratib olingan u soch tirnoq, jun va pat kabi oqsillar tarkibida ko’p. Metionin- 1922 yilda sut oqsili kazlin gidrolizatidan olingan. Organizmda ko’pgina metinlanish jarayonlarida metin guruhi mambai sifatida ishtirok etadi. Monoamiodikarbon kislotalar: Aspartat kislota- 1868 yilda o’simlik osillaridan ajraib olingan. Organizmda sintezlanishi mumkin. Gellyutamin kislota- 1866 yilda o’simlik va hayvonlar oqsili gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda sintezlanadi. G) Diamino kislotalar: Alamin 1850 yilda sintetik yo’l bilan va 1886 yilda shoyining ishoriy gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda uning dezaminlanishi natijasida pereuzum kislotalar hosil bo’ladi. Serin, trionin, sistin kislotalarning sintezlanishida oraliq mahsulot bo’lib hizmat qiladi. Serin 1856 yilda shoyi gidrolizatidan ajratib olingan. Sut oqsili kazein va fosfatidlar tarkibiga kiradi. Тirozin 1935 yilda fibrin gidrolizatidan olingan. Organizmda sintezlanmaydi. Valin organizmda oqsillarning gidjrolizlanishi natijasida hosil bo’ladi. Organizmda sintezlanmaydi. Leysin 1839 yilda topilib tuzilishi 1891 yilda aniqlangan organizmda sintezlanmaydi. Izoleysin oqsillar gidrolizlanish natijasidja hosil bo’lib organizmda sintezlanmaydi, oqsil sintezida ishtirok etadi. B) Oltingugurtli aminokislotalar. Sistein- u serin aminokislotasi tarkibidagi gidroksil (OH) guruxining tio (-SH) guruxiga almashinish natijasida hosil bo’ladi. Uning sof holatda ajratib olish qiyin chunki –CH gurux tezda oksidlanish hususiyatiga ega. Sistin- sistinning ikki molekulasi brikishidan hosil bo’lgan. 1810 yilda soch oqsili gidrolizatidan ajratib olingan u soch tirnoq, jun va pat kabi oqsillar tarkibida ko’p. Metionin- 1922 yilda sut oqsili kazlin gidrolizatidan olingan. Organizmda ko’pgina metinlanish jarayonlarida metin guruhi mambai sifatida ishtirok etadi. Monoamiodikarbon kislotalar: Aspartat kislota- 1868 yilda o’simlik osillaridan ajraib olingan. Organizmda sintezlanishi mumkin. Gellyutamin kislota- 1866 yilda o’simlik va hayvonlar oqsili gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda sintezlanadi. G) Diamino kislotalar: Lizin- 1889 yilda sut oqsili kazlin gidrolizatidan olingan. Organizmda sintezlanmaydi. Oksilizin- 1938 yilda jelatina gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda sintezlanmaydi. Arginin- 1886 yilda protemin, giston kabi oddiy oqsillar hamda hujayra yadrolariga kiruvchi oqsillar tarkibida bor eyeanligi aniqlandi. Mochavina biosintezida aktiv ishtirok etadi. Ornitin- u orgini aminokislotasining gidrolizlanish mahsuloti bo’lib u organizmda (ayniqsa qushlarda) benzoy kislotasiga brikib uni zararsiz kislotaga aylantiradi. II Siklik (halqali) aminokislotalar: A) Aromatik aminokislotalar. Fenil-alanin-1879 yilda Lyunin o’simligi ekstrakti tarkibidan ajratib olingan. Barcha oqsillar tarkibida uchraydi. Organizmda sintezlanmaydi. Тirozin- 1846 yilda sut oqsili kazeinning gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda oqsillarning gidrolizlanishidan hosil bo’ladi. B) Geterotsiklik aminokislotalar. Gistidin- 1896 yilda oddiy oqsil protamin va sut oqsili kazein gidrolizatidan ajratib olingan. Medada xlorid kislotalarning rag’batlantiradigan brikmalar hosil qilishda ishtirok etadi. Тriptofan-1901 yilda sut oqsili kazein gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda sintezlamaydi (RR) nikotin kislota vitamin va triptamin (qon tomirlarining qisqaruvchanligini ta’minlovchi modda) hosil bo’lishda ishtirok etadi. Aminokislotalar: Prolin- u 1901 yilda uning oksibrikmasi ya`ni oksiprolin 1904 yilda kazein va jelatina gidrolizatidan ajratib olingan. Ular tarkibida NH2 guruhi emas – NH(iminoguruhini briktirib keladi. Shuning uchun ular aminokislotalar deb ataladi. Ular briktiruvchi to’qima oqsillari tarkibida uchraydi. Lizin- 1889 yilda sut oqsili kazlin gidrolizatidan olingan. Organizmda sintezlanmaydi. Oksilizin- 1938 yilda jelatina gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda sintezlanmaydi. Arginin- 1886 yilda protemin, giston kabi oddiy oqsillar hamda hujayra yadrolariga kiruvchi oqsillar tarkibida bor eyeanligi aniqlandi. Mochavina biosintezida aktiv ishtirok etadi. Ornitin- u orgini aminokislotasining gidrolizlanish mahsuloti bo’lib u organizmda (ayniqsa qushlarda) benzoy kislotasiga brikib uni zararsiz kislotaga aylantiradi. II Siklik (halqali) aminokislotalar: A) Aromatik aminokislotalar. Fenil-alanin-1879 yilda Lyunin o’simligi ekstrakti tarkibidan ajratib olingan. Barcha oqsillar tarkibida uchraydi. Organizmda sintezlanmaydi. Тirozin- 1846 yilda sut oqsili kazeinning gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda oqsillarning gidrolizlanishidan hosil bo’ladi. B) Geterotsiklik aminokislotalar. Gistidin- 1896 yilda oddiy oqsil protamin va sut oqsili kazein gidrolizatidan ajratib olingan. Medada xlorid kislotalarning rag’batlantiradigan brikmalar hosil qilishda ishtirok etadi. Тriptofan-1901 yilda sut oqsili kazein gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda sintezlamaydi (RR) nikotin kislota vitamin va triptamin (qon tomirlarining qisqaruvchanligini ta’minlovchi modda) hosil bo’lishda ishtirok etadi. Aminokislotalar: Prolin- u 1901 yilda uning oksibrikmasi ya`ni oksiprolin 1904 yilda kazein va jelatina gidrolizatidan ajratib olingan. Ular tarkibida NH2 guruhi emas – NH(iminoguruhini briktirib keladi. Shuning uchun ular aminokislotalar deb ataladi. Ular briktiruvchi to’qima oqsillari tarkibida uchraydi. Oqsillarning ximyaviy tuzilishini o’rganish uchun ularni tarkibiy qismlarga parchalash lozim bo’ladi. Bu jarayon bir necha hil usullarda ya’ni fermentlar tasirida yoki 2,5 % li sulfat yoki 30 % li xlorid kislota yoki ishqorlarning eritmalari ishtirokida olib boriladi. Aminokislotalarning umumiy formulasi quyidagicha. NH2 | R- C - COOH | H NH2 | (Хamma kislotalarda - C-COOH qismi bir xil, R- bilan farq qiladi). | H Oqsillar tuzilishini o’rganishda rus olimi prof. A.Ya.Danilevskiyning (1888 yil) ilmiy ishlari katta ahamiyatga ega. U birinchi bo’lib oqsil struktura tarkibini tashkil qiluvchi aminokislotalar bir biri bilan peptid bog’lari yordamida o’zaro brikib uzun zanjir hosil qilishi mumkinligi haqida fikr yuritdi. Keyinchalik uning fikrlarini Fisher rivojlantirdi. Uning fikricha aminokislotaning COOH va NH2 guruhi hisobidan 1 molekula suv ajralib chiqib ular o’zaro birikadi. Aminokislotalarning eng muhim hossalaridan biri ularning optik aktivlikka ega bo’lishidir. Glitsindan boshqa barcha Aminokislotalar molekulasining assimetrik uglerod atomlari borligi uchun ularning suvli eritmasi qutiblangan nur satxini o’ngga yoki chapga buradi. Ularning bu xususiyati molekulasi xirallik hossaga ega ekanligini yani unda simmetrik markaz va simmetrik satxga ega bo’lmasligi bilan belgilanadi. Aminokislotalarning fazodagi strukturasi asosida ularni ikkita qatorga L (Leve- chap), D(dexter-o’ng ajraladi). Aminokislotalarning ko’pchiligi yani oqsillar tarkibidagi hamma aminokislotalar L qatoriga mansub 2 -qatoridagi aminokislotalar qutiblangan nurni chapga burishni bildirmaydi balki molekulaning fazoviy Oqsillarning ximyaviy tuzilishini o’rganish uchun ularni tarkibiy qismlarga parchalash lozim bo’ladi. Bu jarayon bir necha hil usullarda ya’ni fermentlar tasirida yoki 2,5 % li sulfat yoki 30 % li xlorid kislota yoki ishqorlarning eritmalari ishtirokida olib boriladi. Aminokislotalarning umumiy formulasi quyidagicha. NH2 | R- C - COOH | H NH2 | (Хamma kislotalarda - C-COOH qismi bir xil, R- bilan farq qiladi). | H Oqsillar tuzilishini o’rganishda rus olimi prof. A.Ya.Danilevskiyning (1888 yil) ilmiy ishlari katta ahamiyatga ega. U birinchi bo’lib oqsil struktura tarkibini tashkil qiluvchi aminokislotalar bir biri bilan peptid bog’lari yordamida o’zaro brikib uzun zanjir hosil qilishi mumkinligi haqida fikr yuritdi. Keyinchalik uning fikrlarini Fisher rivojlantirdi. Uning fikricha aminokislotaning COOH va NH2 guruhi hisobidan 1 molekula suv ajralib chiqib ular o’zaro birikadi. Aminokislotalarning eng muhim hossalaridan biri ularning optik aktivlikka ega bo’lishidir. Glitsindan boshqa barcha Aminokislotalar molekulasining assimetrik uglerod atomlari borligi uchun ularning suvli eritmasi qutiblangan nur satxini o’ngga yoki chapga buradi. Ularning bu xususiyati molekulasi xirallik hossaga ega ekanligini yani unda simmetrik markaz va simmetrik satxga ega bo’lmasligi bilan belgilanadi. Aminokislotalarning fazodagi strukturasi asosida ularni ikkita qatorga L (Leve- chap), D(dexter-o’ng ajraladi). Aminokislotalarning ko’pchiligi yani oqsillar tarkibidagi hamma aminokislotalar L qatoriga mansub 2 -qatoridagi aminokislotalar qutiblangan nurni chapga burishni bildirmaydi balki molekulaning fazoviy joylashishini bildiradi, yani molekuladagi d uglerod atomi bilan bog’langan vodorod amin gruppa chap tomonda joylashgan bo’ladi. COOH | R – C – NH2 | R D-aminokislota COOH | H2N – C – R | R L-aminokislota D- qatorga mansub aminokislotalar tabiatda kam uchraydi. Ular tuban o’simliklar, zambrug’lar va bakteriyalarda topilgan. Oqsillar o’zlarining ximyaviy xossalari jihatdan amfoter brikmalardir, chunki ular bir vaqtning o’zida, muhit sharoitiga qarab kislotlalar va asoslar hossasini namoyon qiladi. Buning sababi ularning molekulalaridan asos hossasiga ega bo’lgan NH2 va kislota hossasiga ega bo’lgan COOH guruxlari mavjud. Oqsil molekulasida NH2 guruxlarini bo’lishi oqsilning asosiy hossasini bildiradi. Chunki aminogrux karboksil guruxning dissotsialanish natijasida hosil bo’ladigan protonlarning briktirib olib NH3q ionini hosil qiladi. Eritmadagi oqsilning kalloid earrachalari musbat va manfiy zaryadlarga ega bo’ladi. Ular amfionlar deb ham nomlanadi. Amfionlar o’zlarini elektroneytral zarrachalar sinari tutadi. Chunki ulardagi zaryadlar yig’indisi nolga teng. Lekin ertimadagi oqsil zarrachalari muhitdagi kichkina pH ga qarab o’z zaryadini o’zgartirishi mumkin. Oqsil ertimasida muhit pH ning ma’lum kattaligida oqsil zaryadlari elektr maydonida na anodga va na katodga qarab harakatlanadi., chunki oqsil moleulasi elektr zaryadining yig’indisi nolga teng bo’ladi. Shu sharoitdagi muhitning pH ni kattaligiga oqsillarning izoelektrik nuqtasi deyiladi. Oqsil eritmasiga suyultirilgan kislota qo’shilsa tarkibidagi kislotali gruppalarning disotsiyalanishi kamayadi. Demak kislotali sharoitda oqsil molekulalari musbat zaryadga ega bo’lib elektr maydon katodga tamon harakatlanadi. Oqsil ertimasiga ishqor qo’shilganda buning aksi bo’ladi. joylashishini bildiradi, yani molekuladagi d uglerod atomi bilan bog’langan vodorod amin gruppa chap tomonda joylashgan bo’ladi. COOH | R – C – NH2 | R D-aminokislota COOH | H2N – C – R | R L-aminokislota D- qatorga mansub aminokislotalar tabiatda kam uchraydi. Ular tuban o’simliklar, zambrug’lar va bakteriyalarda topilgan. Oqsillar o’zlarining ximyaviy xossalari jihatdan amfoter brikmalardir, chunki ular bir vaqtning o’zida, muhit sharoitiga qarab kislotlalar va asoslar hossasini namoyon qiladi. Buning sababi ularning molekulalaridan asos hossasiga ega bo’lgan NH2 va kislota hossasiga ega bo’lgan COOH guruxlari mavjud. Oqsil molekulasida NH2 guruxlarini bo’lishi oqsilning asosiy hossasini bildiradi. Chunki aminogrux karboksil guruxning dissotsialanish natijasida hosil bo’ladigan protonlarning briktirib olib NH3q ionini hosil qiladi. Eritmadagi oqsilning kalloid earrachalari musbat va manfiy zaryadlarga ega bo’ladi. Ular amfionlar deb ham nomlanadi. Amfionlar o’zlarini elektroneytral zarrachalar sinari tutadi. Chunki ulardagi zaryadlar yig’indisi nolga teng. Lekin ertimadagi oqsil zarrachalari muhitdagi kichkina pH ga qarab o’z zaryadini o’zgartirishi mumkin. Oqsil ertimasida muhit pH ning ma’lum kattaligida oqsil zaryadlari elektr maydonida na anodga va na katodga qarab harakatlanadi., chunki oqsil moleulasi elektr zaryadining yig’indisi nolga teng bo’ladi. Shu sharoitdagi muhitning pH ni kattaligiga oqsillarning izoelektrik nuqtasi deyiladi. Oqsil eritmasiga suyultirilgan kislota qo’shilsa tarkibidagi kislotali gruppalarning disotsiyalanishi kamayadi. Demak kislotali sharoitda oqsil molekulalari musbat zaryadga ega bo’lib elektr maydon katodga tamon harakatlanadi. Oqsil ertimasiga ishqor qo’shilganda buning aksi bo’ladi. Eritmaning pH izoelektrik nuqtaga teng yoki unga yaqni bo’lgan oqsillar o’ta beqaror bo’ladi. I.E.N.da oqsillar eng kam eruvchan bo’ladi va ularning qovushqoqligi ham juda past bo’ladi va ular osonlik bilan cho’kmaga tushadi. Organizmdagi biologik suyuqliklar tarkibidagi oqsillarning tuzilishini o’rganish birinchi navbatda ularni shu suyuqliklar tarkibidan toza holda ajratib ola boshlagan. Lekin bu jarayon uncha oson emas. Buning sababi shuki birinchidan ular turg’un emas yani turli hil moddalar (kislotalar, ishqorlar va boshqa reaktivlar) ta’sirida ularning eruvchanlik hususiyati o’zgaradi. Ikkinchidan ular lipit uglevodlar nuklein kislotalar bilan kompleks brikmalar holatida tarqalgan. Oqsillarni ajratish va tozalash jarayonlarida quyidagilarga e’tibor qilish shart. A) Jarayonlarning barcha bosqtchida harakat mumikn qadar past darajada saqlanish ko’pincha erituvchi muzlash darjasida bo’lishi e’tiborga olinadi. Bu jarayonni maxsus sovuq honalarda o’tkazish tavsiya etiladi. B) Eritmaning muhit darajasi (pH) ga katta e’tibor bilan qaraladi. Oqsillarning eruvchanligi eritmaning pH ga qarab kuchli darajada o’zgaradi. V) Eritmada oqsil konsentratsiyasi ancha baland saqlanishi kerak. Chunki suyultirish ko’pincha denaturatsiya jarayoniga yordam beradi. Bunda ko’pincha quyidagi usullardan foydalaniladi. 1. Тuzlar ta’sirida cho’ktirish. 2. Izoelektrik nuqtaga asoslanib cho’ktirish. 3. Organik erituvchilar (atseton, metanol, etanol va boshqalar) ta’sirida cho’ktirish. 4. Adsorbsiyalab tozalash. 5. Ion almashinuvi xromotografiya usuli bilan ajratish. 6. Molekulyar filtirlash usulidan foydalanib oqsillarni molekulyar og’riliklariga qarab bir-biridan ajratish. 7. Oqsillarning elektroliz usuli yordamida ajratish va ular-ning tozalash ya’ni bir hil tarkibli ekanligini aniqlash. 8. Oqillarni kristallash va qayta kristallash usuli yordamida tozalash. Aminokislotalar yog’ kislotasining hosili bo’lib, ularning tarkibiga karboksil Eritmaning pH izoelektrik nuqtaga teng yoki unga yaqni bo’lgan oqsillar o’ta beqaror bo’ladi. I.E.N.da oqsillar eng kam eruvchan bo’ladi va ularning qovushqoqligi ham juda past bo’ladi va ular osonlik bilan cho’kmaga tushadi. Organizmdagi biologik suyuqliklar tarkibidagi oqsillarning tuzilishini o’rganish birinchi navbatda ularni shu suyuqliklar tarkibidan toza holda ajratib ola boshlagan. Lekin bu jarayon uncha oson emas. Buning sababi shuki birinchidan ular turg’un emas yani turli hil moddalar (kislotalar, ishqorlar va boshqa reaktivlar) ta’sirida ularning eruvchanlik hususiyati o’zgaradi. Ikkinchidan ular lipit uglevodlar nuklein kislotalar bilan kompleks brikmalar holatida tarqalgan. Oqsillarni ajratish va tozalash jarayonlarida quyidagilarga e’tibor qilish shart. A) Jarayonlarning barcha bosqtchida harakat mumikn qadar past darajada saqlanish ko’pincha erituvchi muzlash darjasida bo’lishi e’tiborga olinadi. Bu jarayonni maxsus sovuq honalarda o’tkazish tavsiya etiladi. B) Eritmaning muhit darajasi (pH) ga katta e’tibor bilan qaraladi. Oqsillarning eruvchanligi eritmaning pH ga qarab kuchli darajada o’zgaradi. V) Eritmada oqsil konsentratsiyasi ancha baland saqlanishi kerak. Chunki suyultirish ko’pincha denaturatsiya jarayoniga yordam beradi. Bunda ko’pincha quyidagi usullardan foydalaniladi. 1. Тuzlar ta’sirida cho’ktirish. 2. Izoelektrik nuqtaga asoslanib cho’ktirish. 3. Organik erituvchilar (atseton, metanol, etanol va boshqalar) ta’sirida cho’ktirish. 4. Adsorbsiyalab tozalash. 5. Ion almashinuvi xromotografiya usuli bilan ajratish. 6. Molekulyar filtirlash usulidan foydalanib oqsillarni molekulyar og’riliklariga qarab bir-biridan ajratish. 7. Oqsillarning elektroliz usuli yordamida ajratish va ular-ning tozalash ya’ni bir hil tarkibli ekanligini aniqlash. 8. Oqillarni kristallash va qayta kristallash usuli yordamida tozalash. Aminokislotalar yog’ kislotasining hosili bo’lib, ularning tarkibiga karboksil gruppa ( —COON) bilan bir qatorda amino grupaa ( -NN2) ham bor. Aminogruppa hamma vaqt α—uglerod atomida o’rin oladi. Aminokislotalar tarkibida kislotalik xususiyatiga ega bo’lgan karboksil gruppa ( —COON) va ishqor xususiyatiga ega bo’lgan aminogruppa ( —NN2 ) bor. Suvli eritmalarda aminokislotalarning har ikkala funksional gruppasi dissotsilanadi. Bunda karboksil gruppadan vodorod ioni (proton) ajraladi, aminogruppasi uni biriktirib oladi. Aminokislotalarning dissotsilangan molekulasi quyidagi ko’rinishda bo’ladi. +H3N-R-CH-COO- Bunday ko’rinishdagi aminokislotalar biopolyar ionlar deb ataladi. Kislotali sharoitda ya’ni, vodorod ionlarining konsentratsiyasi yuqori bo’lganda, aminokislotalarning karboksil fuppasi ham dissotsilanadi. Natijada, ularnig molekulasi musbat zaryadga ega bo’ladi va elektr maydonida kation sifatida katodga tomon harakat qiladi. Ishqoriy sharoitda, boshqacha aytanda gidroksil ionlar konsentratsiyasi yuqori bo’lganda aminokislotalarning amino gruppasi kam dossotsialanadi. Natijada, molekulasi manfiy zaryadga ega bo’ladi va anion sifatida anodga tomon harakat qiladi. Aminokislotalar tuzilishiga ko’ra alifatik (ochiq zanjirli), aromatik (halqali) va gegerotsiklik aminokislotalarga bo’linadi. Shuningdek, ular fizik va ximiyaviy xususiyatlariga ko’ra neytral, kislotali va ishqoriy gruppalarga bo’linadi. Bundan tashqari, aminokislotalar tarkibida qo’shimcha funksional gruppalar tuzilishiga qarab dikarbon, diamin aminokislotalar, oksiaminokislotalar, oltingugurt va boshqa gruppalarga bo’linadi. Hozirgacha o’simliklar tarkibida 150 dan ortiq erkin aminokislotalar aniqlangan. Lekin oqsillar tarkibida faqat 20 ta aminokislota va uning ikkita amidi uchraydi. Oqsillar tarkibiga kiradigan muhim aminoksilotalar quyida keltirilgan: glitsin, alanin, serin, treonin, valin, leysin, izoleysin, sistein, metionin, asparat kislota, glutamat, lizin, arginin, fenilalanin, tirozin, triptofan, gistidin, prolin, oksiprolin, Aminokislotalarning optik xossalari: Aminokislotalarining eng muhim xossalaridan biri ularning optik aktivlikka gruppa ( —COON) bilan bir qatorda amino grupaa ( -NN2) ham bor. Aminogruppa hamma vaqt α—uglerod atomida o’rin oladi. Aminokislotalar tarkibida kislotalik xususiyatiga ega bo’lgan karboksil gruppa ( —COON) va ishqor xususiyatiga ega bo’lgan aminogruppa ( —NN2 ) bor. Suvli eritmalarda aminokislotalarning har ikkala funksional gruppasi dissotsilanadi. Bunda karboksil gruppadan vodorod ioni (proton) ajraladi, aminogruppasi uni biriktirib oladi. Aminokislotalarning dissotsilangan molekulasi quyidagi ko’rinishda bo’ladi. +H3N-R-CH-COO- Bunday ko’rinishdagi aminokislotalar biopolyar ionlar deb ataladi. Kislotali sharoitda ya’ni, vodorod ionlarining konsentratsiyasi yuqori bo’lganda, aminokislotalarning karboksil fuppasi ham dissotsilanadi. Natijada, ularnig molekulasi musbat zaryadga ega bo’ladi va elektr maydonida kation sifatida katodga tomon harakat qiladi. Ishqoriy sharoitda, boshqacha aytanda gidroksil ionlar konsentratsiyasi yuqori bo’lganda aminokislotalarning amino gruppasi kam dossotsialanadi. Natijada, molekulasi manfiy zaryadga ega bo’ladi va anion sifatida anodga tomon harakat qiladi. Aminokislotalar tuzilishiga ko’ra alifatik (ochiq zanjirli), aromatik (halqali) va gegerotsiklik aminokislotalarga bo’linadi. Shuningdek, ular fizik va ximiyaviy xususiyatlariga ko’ra neytral, kislotali va ishqoriy gruppalarga bo’linadi. Bundan tashqari, aminokislotalar tarkibida qo’shimcha funksional gruppalar tuzilishiga qarab dikarbon, diamin aminokislotalar, oksiaminokislotalar, oltingugurt va boshqa gruppalarga bo’linadi. Hozirgacha o’simliklar tarkibida 150 dan ortiq erkin aminokislotalar aniqlangan. Lekin oqsillar tarkibida faqat 20 ta aminokislota va uning ikkita amidi uchraydi. Oqsillar tarkibiga kiradigan muhim aminoksilotalar quyida keltirilgan: glitsin, alanin, serin, treonin, valin, leysin, izoleysin, sistein, metionin, asparat kislota, glutamat, lizin, arginin, fenilalanin, tirozin, triptofan, gistidin, prolin, oksiprolin, Aminokislotalarning optik xossalari: Aminokislotalarining eng muhim xossalaridan biri ularning optik aktivlikka ega bo’lishidir. Eng oddiy aminokislotalar hisoblangan glitsindan boshqa barcha aminokislotalar molekulasida assimetrik uglerod atomlari borligi uchun ularning suvli eritmasi qutublangan nur sathini o’ngga yoki chapga buradi. Aminokislotalar molekulasidagi α—uglerod atomi bilan bog’langan vodorod. amil. radikal gruppa soat strelkasi bo’yicha (kuzatuvchiga nisbatan) xuddi yuqoridagidik tabiatda ketma —ket joylashgan bo’lsa, bunday molekula o’ng qatorga mansub bo’lib, D —harfi bilan ifodalanadi. Хuddi shu gruppaning soat strelkasp yo’nalipgaga teskari bo’lsa, bunday molekula chap qatorga mansub bo’ladi va L—harfi bilan ifodalanadi. L—serin tuzilishiga o’xshash bo’lgan barcha aminokislotalar L — qatoriga, D —serin tuzilishiga o’xshash bo’lgan aminokislotalar D —qatoriga mansub. Oqsil tarkibidagp aminokislotalar va o’simliklar tarkibidagi erkin holda uchraydigan aminokislotalarning L—qatoriga mansub bo’ladi. Shuning uchun ham ular tabiiy aminokislotalar deb ataladi. Aminkislotalar bir vaqtning o’zida ham kislotali ham asos xossalariga ega bo’lganligi uchun amfoter birikma hisoblanadi. Shu sababli hujayrada buferlik vazifasini bajaradi. Yuqorida aytib o’tilganidek, aminokislotalar molekulasi eritmaning rN ga qarab kation, anion yoki neytral shaklga ega bo’ladi. Aminokislotalarning shakli neytral bo’lgan vodorod ionlar konsentratsiyasi ularning izoelektrik nuqtasi har —xil bo’ladi. Тurli xil aminokislotalarning izoelektrik nuqtasi har —xil bo’ladi. Quyidagi jadval oqsil tarkibida uchraydigan aminokislotalarning izoelektrik nuqtasi keltirilgan. Aminokislotalarning izoelektrik nuqtasi Aminokislotalar ien Amin okislotalar ien Alanin 6,00 Lizin 9,74 Arginin 10,76 Metionin 5,74 Aspargan 5,41 Pronin 6,30 Aspargan kislota 2,77 Serin 5,68 Valin 5,96 Тirozin 5,66 Gistidin 7,59 Тreonin . 6,16 Glitsin 5,97 Тriptofan 5,89 Glutamin 5,65 Fenilalanin 5,48 Glutamin kislota 3,22 Sistein 5,07 ega bo’lishidir. Eng oddiy aminokislotalar hisoblangan glitsindan boshqa barcha aminokislotalar molekulasida assimetrik uglerod atomlari borligi uchun ularning suvli eritmasi qutublangan nur sathini o’ngga yoki chapga buradi. Aminokislotalar molekulasidagi α—uglerod atomi bilan bog’langan vodorod. amil. radikal gruppa soat strelkasi bo’yicha (kuzatuvchiga nisbatan) xuddi yuqoridagidik tabiatda ketma —ket joylashgan bo’lsa, bunday molekula o’ng qatorga mansub bo’lib, D —harfi bilan ifodalanadi. Хuddi shu gruppaning soat strelkasp yo’nalipgaga teskari bo’lsa, bunday molekula chap qatorga mansub bo’ladi va L—harfi bilan ifodalanadi. L—serin tuzilishiga o’xshash bo’lgan barcha aminokislotalar L — qatoriga, D —serin tuzilishiga o’xshash bo’lgan aminokislotalar D —qatoriga mansub. Oqsil tarkibidagp aminokislotalar va o’simliklar tarkibidagi erkin holda uchraydigan aminokislotalarning L—qatoriga mansub bo’ladi. Shuning uchun ham ular tabiiy aminokislotalar deb ataladi. Aminkislotalar bir vaqtning o’zida ham kislotali ham asos xossalariga ega bo’lganligi uchun amfoter birikma hisoblanadi. Shu sababli hujayrada buferlik vazifasini bajaradi. Yuqorida aytib o’tilganidek, aminokislotalar molekulasi eritmaning rN ga qarab kation, anion yoki neytral shaklga ega bo’ladi. Aminokislotalarning shakli neytral bo’lgan vodorod ionlar konsentratsiyasi ularning izoelektrik nuqtasi har —xil bo’ladi. Тurli xil aminokislotalarning izoelektrik nuqtasi har —xil bo’ladi. Quyidagi jadval oqsil tarkibida uchraydigan aminokislotalarning izoelektrik nuqtasi keltirilgan. Aminokislotalarning izoelektrik nuqtasi Aminokislotalar ien Amin okislotalar ien Alanin 6,00 Lizin 9,74 Arginin 10,76 Metionin 5,74 Aspargan 5,41 Pronin 6,30 Aspargan kislota 2,77 Serin 5,68 Valin 5,96 Тirozin 5,66 Gistidin 7,59 Тreonin . 6,16 Glitsin 5,97 Тriptofan 5,89 Glutamin 5,65 Fenilalanin 5,48 Glutamin kislota 3,22 Sistein 5,07 Izoleysin 6,02 Sistin 4,60 Leysin 5,98 Oksiprolin 5,83 Peptid bog’lar Oqsillar molekulasini tashkil etadigan aminokislotalar bir —biri bilan peptid bog’lar ( —CO —NN —) orqali bog’langan. Peptad bog’lar bir aminokislotaning karbokil gruppasi ikkinchi aminokislotaning amin gruppasi bilan o’zaro reaksiyaga kirishish natijasida hosil bo’ladi. Bu reaksiyada bir molekula suv ajralib chiqadi. Peptidlar tarkibidagi aminokislota qoldig’ining soniga qarab, dipeptid, tripeptid, tetrapeptpd deb ataladi va hakozo. Agar peptid juda ko’p aminokislotalardan tashkil topgan bo’lsa, polipeptid deb aytiladi. Dipeptid tarkibida erkin amin va erkin karboksil gruppa bo’lganligi uchun ular yana bir yoki ikki molekula aminokislota bilan reaksiyaga kirishishi mumkin. Хuddi shunga o’xshash, tripeptidga, ya’ni bir molekula aminokislota, masalan, sistein bilan reaksiyaga kirishishi tetrapeptid hosil bo’ladi. Shunday qilib, har qanday peptidning bir tomonidan erkin — NH2 gruppa (N — uchun aminokislota) bo’ladi. Peptid bog’lar hosil qilishda karboksil gruppasni yo’qotgan aminkislota "il" qo’shimchasni oladi, karboksil gruppasi o’zgarmagan aminokislotaning nomi esa o’z xolicha qoladi. Masalan, alanilglitsin, alaninglitsilserin va hakozo. Yangi nomenklaturaga muvofiq, peptidlar nomi ularni tashkil qiladigan aminokislotalarning qisqartirilgan harfli belgilar bilan ifodalanadi, chunonchi, yuqoridagi tripeptid quyidagicha ifodalanadi: Ala —gli —ser... va xakozo. Тirik organizmlarda erkin holda juda ko’p peptidlar uchraydi. Ular modda almashinuvi protsessida juda muhim ahamiyatga ega. Hozirgacha tirik organizmlardan 120 ga yaqin pyoptid ajratib olingan bo’lib, ularni tuzilishi xususiyatlari, biologik aktivligi har tomonlama o’rganilgan. Mashhur rus bioximigi A.Ya. Danilevskiy oqsil tarkibidagi aminokislotalar bir — biri bilan — NH — CO — orqali birikkan deb taxmin qilgan edi. Nemis olimi Izoleysin 6,02 Sistin 4,60 Leysin 5,98 Oksiprolin 5,83 Peptid bog’lar Oqsillar molekulasini tashkil etadigan aminokislotalar bir —biri bilan peptid bog’lar ( —CO —NN —) orqali bog’langan. Peptad bog’lar bir aminokislotaning karbokil gruppasi ikkinchi aminokislotaning amin gruppasi bilan o’zaro reaksiyaga kirishish natijasida hosil bo’ladi. Bu reaksiyada bir molekula suv ajralib chiqadi. Peptidlar tarkibidagi aminokislota qoldig’ining soniga qarab, dipeptid, tripeptid, tetrapeptpd deb ataladi va hakozo. Agar peptid juda ko’p aminokislotalardan tashkil topgan bo’lsa, polipeptid deb aytiladi. Dipeptid tarkibida erkin amin va erkin karboksil gruppa bo’lganligi uchun ular yana bir yoki ikki molekula aminokislota bilan reaksiyaga kirishishi mumkin. Хuddi shunga o’xshash, tripeptidga, ya’ni bir molekula aminokislota, masalan, sistein bilan reaksiyaga kirishishi tetrapeptid hosil bo’ladi. Shunday qilib, har qanday peptidning bir tomonidan erkin — NH2 gruppa (N — uchun aminokislota) bo’ladi. Peptid bog’lar hosil qilishda karboksil gruppasni yo’qotgan aminkislota "il" qo’shimchasni oladi, karboksil gruppasi o’zgarmagan aminokislotaning nomi esa o’z xolicha qoladi. Masalan, alanilglitsin, alaninglitsilserin va hakozo. Yangi nomenklaturaga muvofiq, peptidlar nomi ularni tashkil qiladigan aminokislotalarning qisqartirilgan harfli belgilar bilan ifodalanadi, chunonchi, yuqoridagi tripeptid quyidagicha ifodalanadi: Ala —gli —ser... va xakozo. Тirik organizmlarda erkin holda juda ko’p peptidlar uchraydi. Ular modda almashinuvi protsessida juda muhim ahamiyatga ega. Hozirgacha tirik organizmlardan 120 ga yaqin pyoptid ajratib olingan bo’lib, ularni tuzilishi xususiyatlari, biologik aktivligi har tomonlama o’rganilgan. Mashhur rus bioximigi A.Ya. Danilevskiy oqsil tarkibidagi aminokislotalar bir — biri bilan — NH — CO — orqali birikkan deb taxmin qilgan edi. Nemis olimi Fisher Danilevskiy taxminiga asoslanib, oqsil molekulalarning tuzilishi to’g’risidagi polipeptid nazariyasini yaratdi. Oqsillarning tuzilishi to’rrisidagi hozirgi zamon tushunchalari Fisherning ana shu nazariyasiga asoslangan. Bu nazariyaga ko’ra, oqsil molekulalari o’nlab, yuzlab aminokislota qoldiqlaridan tashkil topgan juda ko’p polipeptid zanjirlaridan iborat. Masalan insulin garmoni 51, ribonukleaza fermenti 124, lizotsim fermenti -129 ta aminokislota qoldig’idan tashkil topgan polipeptid hisoblanadi. Oqsil molekulasp peptid bog’lar mavjudligi ko’pgina dalillar bilan isbotlangan. Peptid bog’lar oqsil molekulasidagi asosiy va kovalet bog’ bo’lganligi uchun mustahkam bog’ hisoblanadi. Bu bog’lar α — amino gruppa bilan yonma —yon turgan karboksilgruppadan hosil bo’lganligi uchun qayta —qayta keladigan bir xil — CO — NH— gruppa tashkil qiladi. Polipeptid zanjiridagi bu gruppalar bir tekislikda joylashgan. Ularning yopiq konfiguratsiyasi, yani fazoviy joylashishida ko’rsatish mumkin. Har—xil oqsillarning polpeptid eanjirlari bir —biridan K—radikallarining xarakteriga qarab farq qilinadi. Bu radpkallar polipeptid zanjirining atrofini o’rab olgan, ular turli ximiyaviy xossalarga ega. Bularga aromatik uglevodorodli radikallar (fenilalanin, tirozin) geterotsiklik radikallar (prolin, triptofin) kiradi. Ko’p aminokislotalarning radikallari erkin amin (lizin, arginin) erkin karboksil, gidroksil (serin, treonin) tiol (nistein), amid (asparagin, glutamin va boshqa) funksional gruppalardan tashkil topgan. Oqsillar molekulasi tarkibidagi bu funksional gruppalarning reaksiyaga kirishishi qobiliyatini yanada oshiradi. Vodorod bog’lar Oqsil molekulalarining ayrim qismlari va polipeptid zanjirlar bir —biri bilan vodorod bog’lar orqali ham birikadi. Vodorod bog’lar peptid bog’lariga nisbatan kuchsizroq bo’lsa ham, lekin ularning soni ko’pligidan oqsil molekulalarning to’plishida muhim ahamiyatga ega. Vodorod bog’lar odatda O, N, S kabi elektromanfiy atomlarga ega bo’lgan birikmalarda hosil bo’ladi. Suv, spirt va shu kabi birikmalar strukturasida vodorod bog’lar ko’p o’chraydi. Be moddalarniig molekelalari vodorod bog’lar yordamida mustahkam birikmalar assotsiatsiyalar hosil qiladi. Fisher Danilevskiy taxminiga asoslanib, oqsil molekulalarning tuzilishi to’g’risidagi polipeptid nazariyasini yaratdi. Oqsillarning tuzilishi to’rrisidagi hozirgi zamon tushunchalari Fisherning ana shu nazariyasiga asoslangan. Bu nazariyaga ko’ra, oqsil molekulalari o’nlab, yuzlab aminokislota qoldiqlaridan tashkil topgan juda ko’p polipeptid zanjirlaridan iborat. Masalan insulin garmoni 51, ribonukleaza fermenti 124, lizotsim fermenti -129 ta aminokislota qoldig’idan tashkil topgan polipeptid hisoblanadi. Oqsil molekulasp peptid bog’lar mavjudligi ko’pgina dalillar bilan isbotlangan. Peptid bog’lar oqsil molekulasidagi asosiy va kovalet bog’ bo’lganligi uchun mustahkam bog’ hisoblanadi. Bu bog’lar α — amino gruppa bilan yonma —yon turgan karboksilgruppadan hosil bo’lganligi uchun qayta —qayta keladigan bir xil — CO — NH— gruppa tashkil qiladi. Polipeptid zanjiridagi bu gruppalar bir tekislikda joylashgan. Ularning yopiq konfiguratsiyasi, yani fazoviy joylashishida ko’rsatish mumkin. Har—xil oqsillarning polpeptid eanjirlari bir —biridan K—radikallarining xarakteriga qarab farq qilinadi. Bu radpkallar polipeptid zanjirining atrofini o’rab olgan, ular turli ximiyaviy xossalarga ega. Bularga aromatik uglevodorodli radikallar (fenilalanin, tirozin) geterotsiklik radikallar (prolin, triptofin) kiradi. Ko’p aminokislotalarning radikallari erkin amin (lizin, arginin) erkin karboksil, gidroksil (serin, treonin) tiol (nistein), amid (asparagin, glutamin va boshqa) funksional gruppalardan tashkil topgan. Oqsillar molekulasi tarkibidagi bu funksional gruppalarning reaksiyaga kirishishi qobiliyatini yanada oshiradi. Vodorod bog’lar Oqsil molekulalarining ayrim qismlari va polipeptid zanjirlar bir —biri bilan vodorod bog’lar orqali ham birikadi. Vodorod bog’lar peptid bog’lariga nisbatan kuchsizroq bo’lsa ham, lekin ularning soni ko’pligidan oqsil molekulalarning to’plishida muhim ahamiyatga ega. Vodorod bog’lar odatda O, N, S kabi elektromanfiy atomlarga ega bo’lgan birikmalarda hosil bo’ladi. Suv, spirt va shu kabi birikmalar strukturasida vodorod bog’lar ko’p o’chraydi. Be moddalarniig molekelalari vodorod bog’lar yordamida mustahkam birikmalar assotsiatsiyalar hosil qiladi. Polyar gruppada joylashgan vodorod atomining yadrosi (proton) yonma —yon turuvchi birorta elektr manfiy atomga vaqtincha birikadi. Va uning elekgron konfiguratsiyasi qo’shni atomning bir juft elektroni bilan to’ldiriladi. Agar elektron o’z harakati davomida vaqti —vaqti bilan gox bir atomga gox boshqa atomga birikib tursa, har ikkala manfiy atom o’rtasida kuchsiz bog’ hosil bo’ladi. Bunday bor vodorod bog’ deb ataladi. Vodorod bog’lar energiyasi xaddan tashqari kam bo’ladi, albatta, shuning uchun ham bir oz qizdirilsa uzilib ketadi. Ma’lumki, oqsillar o’ta beqaror modda bo’lib, ko’pincha kuchsiz qizdirish ta’sirida o’zining boshlang’ich biologik xususiyatlarini yo’qotadi, ya’ni denaturatsiyaga uchraydi. Bunday ta’sir odatda, oqsil tarkibidagi peptid va sulfid bog’larni o’zgartirmaydi. Binobarin, oqsillar tarkibida ularning asosiy strukturasini tashkil qiluvchi kovalent bog’lardan tashqari, yana boshqa bog’lar ham bo’ladi. Bunday bog’lar o’z xususiyatlari bilan oqsillarning denatursiya hodisasini tushintirishga imkon beradigan vodorod bog’lar kiradp. Oqsillar molekulasidagi vodorod bog’lar bir polipeptid zanjiridagi yoki polipeptid zanjirlar orasidagi — NH va CO— gruppalar o’rtasida hosil bo’ladi. Disulfid bog’lar Oqsil molekulasining reaksiyaga kirishish qobiliyati ko’p jihatdan tarkibidagi erkin aktiv gruppalarning bo’lishiga borliq. Masalan, oqsil molekulasini tashkil etadigan polipeptid zanjir tarkibidagi sistein aminokislotasi disulfid bog’lar tufayli polipeptid zanjirning ma’lum qismida yoki ular orasida disulfid ko’prikchalar hosil qilish xususiyatiga ega. Bunday sistinli disulfid bog’lar ko’p oqsillar tarkibida uchraydi. Chunonchi, insulin molekulasida 3 ta, ribonukleazada 4 ta disulfid bog’ bor. Disulfid bog’lar oqsil molekulasida kovalent bog’lar hisoblanadi. Disulfid bog’lar SH — gruppalaridagi vodorod atomining ajralib chiqishi tufayli hosil bo’ladi. Ko’pchilik oqsillar uchun disulfid bog’lar muhim strukturali faktor bo’lib hisoblanadi. Chunki ular polipeptid zanjirlarining mustahkam fazoviy konfiguratsiyasini hosil qilishda alohida rol o’ynaydi. Disulfid bog’larning parchalanishi qaytarilgan SH — gruppalarining hosil bo’lishiga bog’liq bo’lib, unda oqsil molekulasi o’zining tabiiy xususiyatini Polyar gruppada joylashgan vodorod atomining yadrosi (proton) yonma —yon turuvchi birorta elektr manfiy atomga vaqtincha birikadi. Va uning elekgron konfiguratsiyasi qo’shni atomning bir juft elektroni bilan to’ldiriladi. Agar elektron o’z harakati davomida vaqti —vaqti bilan gox bir atomga gox boshqa atomga birikib tursa, har ikkala manfiy atom o’rtasida kuchsiz bog’ hosil bo’ladi. Bunday bor vodorod bog’ deb ataladi. Vodorod bog’lar energiyasi xaddan tashqari kam bo’ladi, albatta, shuning uchun ham bir oz qizdirilsa uzilib ketadi. Ma’lumki, oqsillar o’ta beqaror modda bo’lib, ko’pincha kuchsiz qizdirish ta’sirida o’zining boshlang’ich biologik xususiyatlarini yo’qotadi, ya’ni denaturatsiyaga uchraydi. Bunday ta’sir odatda, oqsil tarkibidagi peptid va sulfid bog’larni o’zgartirmaydi. Binobarin, oqsillar tarkibida ularning asosiy strukturasini tashkil qiluvchi kovalent bog’lardan tashqari, yana boshqa bog’lar ham bo’ladi. Bunday bog’lar o’z xususiyatlari bilan oqsillarning denatursiya hodisasini tushintirishga imkon beradigan vodorod bog’lar kiradp. Oqsillar molekulasidagi vodorod bog’lar bir polipeptid zanjiridagi yoki polipeptid zanjirlar orasidagi — NH va CO— gruppalar o’rtasida hosil bo’ladi. Disulfid bog’lar Oqsil molekulasining reaksiyaga kirishish qobiliyati ko’p jihatdan tarkibidagi erkin aktiv gruppalarning bo’lishiga borliq. Masalan, oqsil molekulasini tashkil etadigan polipeptid zanjir tarkibidagi sistein aminokislotasi disulfid bog’lar tufayli polipeptid zanjirning ma’lum qismida yoki ular orasida disulfid ko’prikchalar hosil qilish xususiyatiga ega. Bunday sistinli disulfid bog’lar ko’p oqsillar tarkibida uchraydi. Chunonchi, insulin molekulasida 3 ta, ribonukleazada 4 ta disulfid bog’ bor. Disulfid bog’lar oqsil molekulasida kovalent bog’lar hisoblanadi. Disulfid bog’lar SH — gruppalaridagi vodorod atomining ajralib chiqishi tufayli hosil bo’ladi. Ko’pchilik oqsillar uchun disulfid bog’lar muhim strukturali faktor bo’lib hisoblanadi. Chunki ular polipeptid zanjirlarining mustahkam fazoviy konfiguratsiyasini hosil qilishda alohida rol o’ynaydi. Disulfid bog’larning parchalanishi qaytarilgan SH — gruppalarining hosil bo’lishiga bog’liq bo’lib, unda oqsil molekulasi o’zining tabiiy xususiyatini yo’qotadi. Oqsillar molekulasi tarkibida yuqorida aytilgan asosiy bog’lardan tashqari. yana ion bog’lar va shunga o’xshash bir qator qo’shimcha bog’lar ham bo’ladi. NAZORAT SAVOLLARI 1. Oqsillarning tabiatdagi ahamiyati va tuzilishi, funksiyalarini ko’rsating? 2. Aminokislotalarni klassifikatsiyalash va ularning umumiy xossalaridan nimalarni bilasiz? 3. Oqsillarni ajratib olish va ularni tozalash usullarini bilasizmi7 4. Oqsil molekularini struktura darajalari va ularni bog’lovchi ximiyaviy bog’larini ko’rsating? 5. Oqsillar klassifikatsiyasidan nimalarni bilasiz? yo’qotadi. Oqsillar molekulasi tarkibida yuqorida aytilgan asosiy bog’lardan tashqari. yana ion bog’lar va shunga o’xshash bir qator qo’shimcha bog’lar ham bo’ladi. NAZORAT SAVOLLARI 1. Oqsillarning tabiatdagi ahamiyati va tuzilishi, funksiyalarini ko’rsating? 2. Aminokislotalarni klassifikatsiyalash va ularning umumiy xossalaridan nimalarni bilasiz? 3. Oqsillarni ajratib olish va ularni tozalash usullarini bilasizmi7 4. Oqsil molekularini struktura darajalari va ularni bog’lovchi ximiyaviy bog’larini ko’rsating? 5. Oqsillar klassifikatsiyasidan nimalarni bilasiz?